Що є продуктами гідролізу білків?

Амінокислоти – продукти повного гідролізу білків. Кеш

Що руйнується при гідролізі білка?

В процесі травлення ферменти руйнують спожиті білки до амінокислот, які використовуються для біосинтезу власних білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.

Що входить до складу білків?

Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки.

Гідроліз — Вікіпедія Гідроліз (від дав.-гр. ὕδωρ — вода і λύσις — розкладання) — це розкладання речовин під дією води. Солі утворюються при взаємодії основи та кислоти та складаються з катіону металу (або амонію) та аніону кислотного залишку. Катіон — частина основи, аніон — частина кислоти. При гідролізі … See more

§ 60. Білки: склад і будова. Гідроліз, денатурація, кольорові реакції білків

Склад і будова білків. Білки — це природні високомолекулярні сполуки, які складаються із залишків молекул амінокислот, що сполучені між собою у певній послідовності пептидними зв'язками.

У складі білків трапляються залишки молекул 20 амінокислот.

За хімічним складом білки поділяють на дві групи — прості та складні.

До простих білків відносять такі, що внаслідок гідролізу утворюють тільки амінокислоти (їх небагато).

До складних білків відносять такі, унаслідок гідролізу яких утворюються як амінокислоти, так і речовини небілкової природи (вуглеводи, ортофосфатна кислота тощо).

Властивості білків залежать не лише від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, а й від того, у якій послідовності вони сполучені один з одним. Особливість будови білків полягає у суворому порядку чергування залишків амінокислот. Через це розрізняють первинну, вторинну, третинну та четвертинну структуру білків.

Первинна структура білків визначається послідовністю чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (рис. 54). Установлення первинної структури білків є важливою науковою проблемою.

Рис. 54. Первинна структура білків: R — вуглеводневий залишок (H₃C—, —C₂H₅, —C₃H₇ тощо)

Вторинна структура білків визначається формою поліпептидного ланцюга, згорнутого в спіраль, яку називають α-спіраллю. Спіралеподібна форма молекули зберігається завдяки виникненню водневих зв'язків між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі, які розміщуються між витками спіралі (рис. 55).

Рис. 55. Вторинна структура білків: пунктиром позначено водневі зв'язки між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі

Третинну й четвертинну структури білків вивчають у старших класах.

Хімічні властивості. Під час нагрівання білки за наявності лугів або кислот, а також під дією ферментів — біологічно активних речовин — зазнають гідролізу з утворенням амінокислот. Повний гідроліз, наприклад, одного із трьох пептидів можна зобразити у вигляді такого рівняння:

У результаті гідролізу руйнуються пептидні ланцюги білків та утворюється суміш амінокислот, а також інші речовини.

Денатурація білків — це процес зсідання, пов'язаний зі зміною їхньої просторової структури, крім первинної. Денатурацію білків може викликати дія на них кислот, лугів, спиртів, нагрівання, підвищений тиск.

У більшості випадків білки одержують з рослин і тварин. Деякі з них, наприклад інсулін, добувають синтетичним шляхом.

Білки — один із найголовніших компонентів харчових продуктів. Під час приготування їжі, яке супроводжується смаженням або кип'ятінням, відбувається денатурація білків. У такому вигляді вони краще засвоюються організмом, тобто легше піддаються гідролізу під дією шлункового соку. Амінокислоти, що при цьому утворюються, витрачаються на побудову білків організму.

Білки широко застосовуються як компоненти багатьох лікарських препаратів.

Демонстраційний дослід

• Розчинення білків

Розбивають куряче яйце, після чого білок відокремлюють від жовтка. Потім білок виливають в стакан і доливають дистильованої води до об'єму 100 мл. Суміш енергійно перемішують. Добутий розчин фільтрують крізь 2-3 шари марлі.

• Осадження білків

У дві пробірки наливають розчин білка (одержаний у попередньому досліді) об'ємом 1-2 мл. У першу пробірку добавляють по краплинах розчин купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO₄) = 20 %), у другу — розчин плюмбум(ІІ) етаноату (w(Pb(CH₃COO)₂) = 15 %). У всіх пробірках спостерігається утворення осаду білка. Але в надлишку розчинів Cu(NO₃)₂ та Pb(CH₃COO)₂ білок розчиняється.

Властивість білка зв'язувати йони важких металічних елементів використовують у клінічній практиці, зокрема для запобігання отруєнню в разі потрапляння до організму солей Меркурію(ІІ), Плюмбуму(ІІ), Купруму(ІІ).

Унаслідок навіть слабкого нагрівання білок зсідає.

Демонстраційний дослід

Денатурація білків

У три пробірки вносять по 10 крапель розчину курячого білка. У першу пробірку додають 1 краплину розчину етанової кислоти (w(CH₃COOH) = 1 %) і нагрівають до кипіння. Випадає осад денатурованого білка. У другу пробірку додають по краплинах розчин аргентум(І) нітрату (w(Ag(NO₃) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється в надлишку доданого розчину солі. У третю пробірку додають по краплинах розчин меркурій(ІІ) нітрату (w(Hg(NO₃)₂) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється у надлишку доданого розчину солі.

Ці процеси пов'язані зі зміною просторової структури білка.

Для білків характерні кольорові реакції, за допомогою яких здійснюють якісний хімічний аналіз:

а) біуретова реакція — дія на білок розчину лугу та розчину купрум(ІІ) сульфату, при цьому розчин забарвлюється у фіолетовий колір;

б) ксантопротеїнова реакція — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. У разі додавання лугу жовте забарвлення змінюється на оранжеве.

Лабораторний дослід 22

Кольорові реакції білків

• Біуретова реакція

Налийте розчин білка об'ємом 2 мл у пробірку й додайте до нього такий самий об'єм натрій гідроксиду (w(NaOH) = 40 %), а потім 2-3 краплі розчину купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO₄) = 1 %). Після енергійного збовтування суміші розчин набуває забарвлення. Якого? Укажіть, пептидний зв'язок якого складу виявляється цією реакцією.

• Ксантопротеїнова реакція

Налийте розчин білка об'ємом 2 мл у пробірку, додайте до нього концентровану нітратну кислоту (ρ = 1,4 г/мл) об'ємом 1 мл та обережно нагрійте. Утворюється осад. Якого кольору? Після охолодження осад обробіть лугом, який додавайте по краплинах до появи іншого забарвлення (якого?).

Значення білків. За участі білків регулюються найважливіші властивості живого організму — зростання, рухливість, спадковість, імунітет, діяльність органів чуттів.

Особливо важливу роль відіграють білки, які містять незамінні амінокислоти, яких налічується дев'ять. Усі вони синтезуються лише в зелених рослинах і не синтезуються в живих організмах: це лізин, лейцин, фенілаланін та ін. Амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі тварин і людей з інших амінокислот або небілкових компонентів, називають замінними (гліцин — аміноетанова кислота, серин, глутамінова кислота).

Основні поняття. Білки. Первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури білків. Денатурація білків. Зсідання білків. Біуретова та ксантопротеїнова реакції на білки.

Для допитливих

Білки є також харчовими речовинами. У насінні багатьох рослин (пшениці, кукурудзи, рису та ін.) містяться харчові білки. До них відносять також альбумін — основний компонент яєчного білка та казеїн — основний білок молока. Під час перетравлювання білкової їжі в організмі людини відбувається гідроліз пептидних зв'язків, за допомогою яких молекули білків сполучаються одна з одною. Унаслідок цього білки розпадаються на окремі амінокислоти, з яких організм у подальшому утворює нові пептидні зв'язки або які використовує для одержання енергії. Цим гідролізом керують теж білки — ферменти.

Білки беруть участь у регулюванні клітинної та фізіологічної активності. Наприклад, гормон інсулін, що регулює обмін глюкози, і гормон росту. Білки актин і міозин, з яких побудовано м'язи, наділяють організм здатністю змінювати форму та пересуватися. Білки виконують опорну й захисну функції, скріплюють біологічні структури та надають їм міцності. Шкіра являє собою практично чистий білок колаген, а волосся, нігті та пташине пір'я складаються з міцного нерозчинного білка кератину.

Ада Йонат (р. н. 1939)

Ізраїльтянська жінка-вчена, лауреат Нобелівської премії з хімії (2009). Одна з перших дослідників дії антибіотиків на білки. Це був дуже важливий крок у процесі вивчення клінічної ефективності лікарської терапії.

Запитання та завдання

• °1. Які природні високомолекулярні сполуки називають білками?
• 2. Які існують структури білків? Яка з них є найскладнішою?
• 3. Що таке гідроліз білків? Які речовини внаслідок нього утворюються?
• 4. Який процес називають денатурацією білків?
• 5. У чому полягає сутність біуретової та ксантопротеїнової реакції?
• 6. Які найважливіші властивості організму регулюються за участі білків?
• 7. Як називають амінокислоти, що входять до складу білків і не синтезуються в організмі? Скільки їх налічується?

Гідроліз

Гідроліз (від дав.-гр. ὕδωρ — вода і λύσις — розкладання) — це розкладання речовин під дією води. Солі утворюються при взаємодії основи та кислоти та складаються з катіону металу (або амонію) та аніону кислотного залишку. Катіон — частина основи, аніон — частина кислоти. При гідролізі солей утворюються кислоти та луги. Органічні сполуки гідролізуються в присутності кислот (кислотний гідроліз) або лугів (лужний гідроліз).

В живій природі гідроліз молекул, в тому числі біополімерів, каталізують ферменти класу гідролаз. Залежно від типу зв'язку, що розщеплюється, гідролази підрозділяють на 13 підкласів.

Зворотна гідролізу реакція називається конденсацією.

Зміст

Типи [ ред. | ред. код ]

Гідроліз — хімічний процес, окремий випадок сольволізу, в якому вихідні молекули розкладаються при участі молекули води з виходом нових речовин.

Найпоширеніший в неорганічній хімії тип гідролізу відбувається, коли сіль слабкої кислоти або слабкої основи (чи обидвох) розчиняють у воді. Сіль розпадається на позитивні і негативні іони. Наприклад, ацетат натрію дисоціює в воді на ацетат-аніони та катіони натрію. Іони натрію з іонами гідроксиду реагують дуже мало, в той час як ацетат-аніони сполучаються з іонами водню краще, з отриманням молекули оцтової кислоти. Кінцевим результатом є відносне переважання гідроксильних іонів, тобто середовище стає оснóвним.

Гідроліз солей [ ред. | ред. код ]

Гідроліз солей — різновид реакцій гідролізу, зумовлений протіканням реакцій іонного обміну в розчинах (переважно, водних) розчинних солей-електролітів. Рушійною силою процесу є взаємодія іонів з водою, що приводить до утворення слабкого електроліту в іонному або (рідше) молекулярному вигляді («зв'язування іонів»).

Розрізняють оборотний і необоротний гідроліз солей :

C O 3 2 − + H 2 O ⇌ H C O 3 − + O H − ^+H_O\rightleftharpoons HCO_^+OH^>>>

N a 2 C O 3 + H 2 O ⇌ N a H C O 3 + N a O H CO_+H_O\rightleftharpoons NaHCO_+NaOH>>>

(Розчин має слаболужне середовище, реакція протікає оборотно, гідроліз по другому щаблі протікає в незначній мірі)

C u 2 + + H 2 O ⇌ C u O H + + H + +H_O\rightleftharpoons CuOH^+H^>>>

C u C l 2 + H 2 O ⇌ C u O H C l + H C l +H_O\rightleftharpoons CuOHCl+HCl>>>

(Розчин має слабокисле середовище, реакція протікає оборотно, гідроліз по другому щаблі протікає в незначній мірі)

2 A l 3 + + 3 S 2 − + 6 H 2 O → 2 A l ( O H ) 3 ↓ + 3 H 2 S ↑ +3S^+6H_O\rightarrow 2Al(OH)_\downarrow +3H_S\uparrow >>>

A l 2 S 3 + 6 H 2 O → 2 A l ( O H ) 3 ↓ + 3 H 2 S ↑ S_+6H_O\rightarrow 2Al(OH)_\downarrow +3H_S\uparrow >>>

(Рівновага зміщена в бік продуктів, гідроліз протікає практично повністю, тому що обидва продукти реакції виходять із зони реакції у вигляді осаду чи газу).

Сіль сильної кислоти і сильної основи не піддається гідролізу, тому розчин нейтральний.

Ступінь гідролізу [ ред. | ред. код ]

Під ступенем гідролізу розуміють відношення кількості (концентрації) солі, яка піддається гідролізу, до загальної кількості (концентрації) розчиненої солі. Позначається α (або h _гідр ); α = ( c _гідр / c _заг ) · 100 % де c _гідр — число молей гідролізованої солі, c _заг — загальна кількість молей розчиненої солі. Ступінь гідролізу солі тим вище, чим слабкіше кислота або основа, що її утворюють. Ступінь гідролізу зростає також із розведенням розчину та із ростом температури (зазвичай оборотно).

Гідроліз в органічній хімії [ ред. | ред. код ]

При нормальних умовах відбувається тільки кілька реакцій між водою та органічними сполуками. Загалом, сильні кислоти або луги додаються як каталізатори гідролізу, якщо сама вода не дає ніякого ефекту.

Кислотно/основно-каталізований гідроліз дуже поширений, одним із прикладів його є гідроліз амідів або естерів. Він відбувається, коли нуклеофіл (частинка з неподіленими парами електронів, наприклад, молекула води або гідроксильний іон) атакує вуглець карбонільної групи естеру чи аміду. У водному середовищі гідроксильні іони є кращими нуклеофілами, ніж диполі води. За умов кислотного каталізу карбонільні групи стають протонованими, і це призводить до спрощення нуклеофільної атаки. Продуктами гідролізу є сполуки, що містять карбоксильну групу.

Класичний приклад гідролізу естеру — омилення. Це гідроліз тригліцеридів (жиру) з водної основи під дією, наприклад, гідроксиду натрію (NaOH). Під час процесу утворюється гліцерин, а жирні кислоти реагують з основами, перетворюючи їх у солі, які називаються милами і використовуються в домашньому господарстві.

Крім того, гідроліз — важливий процес у рослинних і тваринних організмах, найбільш значущі приклади — обмін речовин і зберігання енергії. Всі живі клітини вимагають постійного енергопостачання для двох основних цілей: біосинтезу макро- і мікромолекул та активного транспорту іонів і молекул через клітинні мембрани. Енергія, одержувана від окислення поживних речовин, не використовується безпосередньо там, де її було виділено, а направляється в спеціальні молекули зберігання енергії — аденозинтрифосфат (АТФ), — за допомогою складних і багатоступінчатих реакцій.

Молекули АТФ містять пірофосфатні зв'язки (утворені при об'єднанні двох одиниць фосфату), що виділяють енергію в процесі гідролізу. АТФ може піддаватися гідролізу двома способами: видалення кінцевого фосфату з утворенням аденозиндифосфату (АДФ) і неорганічного фосфату, або видалення кінцевого дифосфату з утворенням аденозинмонофосфату (АМФ) і пірофосфату. Пірофосфат може гідролізувати далі з утворенням орто-фосфатів. Виділена енергія дозволяє перебіг інших реакцій біосинтезу, які не відбуваються самовільно.

Крім того, в живих системах більшість біохімічних реакцій, в тому числі гідроліз АТФ, відбувається за умов ферментативного каталізу. Каталітична дія ферментів уможливлює гідроліз білків та жирів, біохімічне розщеплення олій і вуглеводів. Як приклад можна розглянути протеази, ферменти, що допомагають травленню, викликаючи гідроліз пептидних зв'язків у білках. Вони каталізують гідроліз пептидних зв'язків в пептидному ланцюзі, на відміну від екзопептидаз, які каталізують гідроліз кінцевого пептиду, звільнюючи окремі вільні амінокислоти.

Однак, протеази не каталізують гідроліз всіх видів білків. Їхня дія стереоселективна: поширюється тільки на білки з певною третинною структурою. Тому що необхідна певна орієнтація молекули, щоб амідна група перебувала у визначеному місці для каталізу. Ця специфіка зберігає цілісність інших білків, таких як гормони, і, отже, біологічна система продовжує функціонувати в звичайному режимі.

Див. також [ ред. | ред. код ]

Література [ ред. | ред. код ]

• Мала гірнича енциклопедія : у 3 т. / за ред. В. С. Білецького. — Д. : Донбас, 2004. — Т. 1 : А — К. — 640 с. — ISBN 966-7804-14-3.
• Глосарій термінів з хімії // Й. Опейда, О. Швайка. Ін-т фізико-органічної хімії та вуглехімії ім. Л. М. Литвиненка НАН України, Донецький національний університет. — Донецьк: Вебер, 2008. — 758 с. — ISBN 978-966-335-206-0

Посилання [ ред. | ред. код ]