Ензими

Ферменти або ензими (Від лат. fermentum , грец. ζύμη , ἔνζυμον - дріжджі, закваска) - зазвичай білкові молекули або молекули РНК або їх комплекси, що прискорюють (каталізують) хімічні реакції в живих системах. Реагенти в реакції, що каталізується ферментами називаються субстратами, а речовини, що виходять - продуктами. Ферменти специфічні до субстратів (АТФаза каталізує розщеплення тільки АТФ, а кіназа фосфорилази фосфорилює тільки фосфорилазу) Ферментативна активність може регулюватися активаторами та інгібіторами (активатори - підвищують, інгібітори - знижують).

Терміни «фермент» та «ензим» давно використовують як синоніми (перший переважно в російській та німецькій науковій літературі, другий — в англо- та франкомовній).
Наука про ферменти називається ензимологією, а не ферментологією (щоб не змішувати коріння слів латинської та грецької мов).

Історія вивчення

Термін фермент запропонований у XVII столітті хіміком ван Гельмонтом під час обговорення механізмів травлення.

У кін. ХVІІІ - поч. ХІХ ст. вже було відомо, що м'ясо перетравлюється шлунковим соком, а крохмаль перетворюється на цукор під дією слини. Однак механізм цих явищ був невідомий [1]

У ХІХ ст. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів на етиловий спирт під дією дріжджів, дійшов висновку, що цей процес (бродіння) каталізується якоюсь життєвою силою, що знаходиться в дріжджових клітинах.

Понад сто років тому терміни фермент і ензим відображали різні точки зору в теоретичній суперечці Л. Пастера з одного боку, і М. Бертло та Ю. Лібіха - з іншого, про природу спиртового бродіння.Власне ферментами (Від лат. fermentum - закваска) називали «організовані ферменти» (тобто самі живі мікроорганізми), а термін ензим (від грец. ἐν- - в- і ζύμη - дріжджі, закваска) запропонований в 1876 В. Кюне для «неорганізованих ферментів», секретованих клітинами, наприклад, в шлунок (пепсин) або кишечник (трипсин, амілаза). Через два роки після смерті Л. Пастера в 1897 Е. Бюхнер опублікував роботу «Спиртове бродіння без дріжджових клітин», в якій експериментально показав, що безклітинний дріжджовий сік здійснює спиртове бродіння так само, як і неруйновані дріжджові клітини. 1907 року за цю роботу він був удостоєний Нобелівської премії.

Функції ферментів

Ферменти – білки, що є біологічними каталізаторами. Ферменти присутні у всіх живих клітинах та сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають у ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що протікають у живих організмах - ними каталізується близько 4000 біореакцій [2] . Ферменти грають найважливішу роль переважають у всіх процесах життєдіяльності, спрямовуючи і регулюючи обмін речовин організму.

Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічне рівновагу у своїй не зміщується ні у пряму, ні у зворотний бік. Відмінною особливістю ферментів у порівнянні з небілковими каталізаторами є їхня висока специфічність - константа зв'язування деяких субстратів з білком може досягати 10 -10 моль/л і менше. також Каталітично досконалий фермент

Ферменти широко використовують у народному господарстві — харчової, текстильної промисловості, у фармакології.

Класифікація ферментів

За типом каталізованих реакцій ферменти поділяються на 6 класів згідно з ієрархічною класифікацією ферментів (КФ, EC - Enzyme Comission code). Класифікацію було запропоновано Міжнародним союзом біохімії та молекулярної біології (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Кожен клас містить підкласи, тому фермент описується сукупністю чотирьох чисел, розділених точками. Наприклад, пепсин має назву ЄС 3.4.23.1. Перше число грубо описує механізм реакції, що каталізується ферментом:

• КФ 1: Оксидоредуктази, що каталізують окиснення або відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегідрогеназа
• КФ 2: Трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ.
• КФ 3: Гідролази, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків. Приклад: естерази, пепсин, трипсин, амілаза, ліпопротеїнліпаза
• КФ 4: Ліазикаталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів.
• КФ 5: Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату
• КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу АТФ Приклад: ДНК-полімераза

Будучи каталізаторами, ферменти прискорюють як пряму, і зворотну реакції, тому, наприклад, ліази здатні каталізувати і зворотну реакцію — приєднання по подвійним зв'язкам.

Угоди про найменування ферментів

Зазвичай ферменти називають типом каталізованої реакції, додаючи суфікс -аза до назви субстрату (наприклад, Лактаз - фермент, що бере участь в перетворенні лактози). Таким чином, у різних ферментів, що виконують одну функцію, буде однакова назва. Такі ферменти розрізняють за іншими властивостями, наприклад, оптимального pH (лужна фосфатаза) або локалізації в клітині (мембранна АТФаза).

Кінетичні дослідження

Крива насичення хімічної реакції, що ілюструє співвідношення між концентрацією субстрату [S] та швидкістю реакції v

Найпростішим описом кінетики односубстратних ферментативних реакцій є рівняння Міхаеліса Ментен (див. рис.). Сьогодні описано кілька механізмів дії ферментів. Наприклад, дія багатьох ферментів описується схемою механізму пінг-понг.

Структура та механізм дії ферментів

Активність ферментів визначається їхньою тривимірною структурою [3] .

Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, який згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і виходить молекула (білкова глобула) має унікальні властивості. Декілька білкових ланцюгів можуть об'єднуватися в білковий комплекс. Третинна структура білків руйнується при нагріванні чи дії деяких хімічних речовин.

Щоб каталізувати реакцію, фермент має зв'язатися з одним чи кількома субстратами. Білковий ланцюг ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина або западина, де зв'язуються субстрати. Ця область називається сайтом зв'язування субстрату.Зазвичай він збігається з активним центром ферменту або знаходиться поблизу нього. Деякі ферменти містять сайти зв'язування кофакторів або іонів металів.

У деяких ферментів є сайти зв'язування малих молекул, вони можуть бути субстратами або продуктами метаболічного шляху, до якого входить фермент. Вони зменшують або збільшують активність ферменту, що створює можливість зворотного зв'язку.

Для активних центрів деяких ферментів характерним є явище кооперативності.

Специфіка

Ферменти зазвичай виявляють високу специфічність стосовно своїх субстратів. Це досягається частковою комплементарністю форми, розподілу зарядів та гідрофобних областей на молекулі субстрату та у центрі зв'язування субстрату на ферменті. Ферменти демонструють високий рівень стереоспецифічності, регіоселективності та хемоселективності.

Модель «ключ-замок»

Більш реалістична ситуація у разі індукованої відповідності. Неправильні субстрати — надто великі чи надто маленькі — не підходять до активного центру

У 1890 р. Еміль Фішер припустив, що специфічність ферментів визначається точною відповідністю форми ферменту та субстрату [4] . Таке припущення називається моделлю "ключ-замок". Фермент з'єднується з субстратом з утворенням короткоживучого фермент-субстратного комплексу. Проте, хоча ця модель пояснює високу специфічність ферментів, вона пояснює явища стабілізації перехідного стану, що спостерігається практично.

Модель індукованої відповідності

1958 р. Деніел Кошланд запропонував модифікацію моделі «ключ-замок» [5] . Ферменти переважно не жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінити конформацію після зв'язування субстату.Бічні групи амінокислот активного центру приймають таке положення, що дозволяє ферменту виконати свою функцію каталітичну. У деяких випадках молекула субстрату змінює конформацію після зв'язування в активному центрі. На відміну від моделі «ключ-замок», модель індукованої відповідності пояснює як специфічність ферментів, а й стабілізацію перехідного стану.

Модифікації

Багато ферментів після синтезу білкового ланцюга зазнають модифікації, без яких фермент не виявляє своєї активності повною мірою. Такі модифікації називаються посттрансляційними модифікаціями (процесингом). Один із найпоширеніших типів модифікації - приєднання хімічних груп до бічних залишків поліпептидного ланцюга. Наприклад, приєднання залишку фосфорної кислоти називається фосфорилюванням, воно каталізується ферментом кіназою. Багато ферментів еукаріотів глікозильовані, тобто модифіковані олігомерами вуглеводної природи.

Ще один поширений тип посттранляційних модифікацій – розщеплення поліпептидного ланцюга. Наприклад, хімотрипсин (протеаза, що бере участь у травленні), виходить при вищепленні поліпептидної ділянки з хімотрипсиногену. Хімотрипсиноген є неактивним попередником хімотрипсину і синтезується в підшлунковій залозі. Неактивна форма транспортується на шлунок, де перетворюється на хімотрипсин. Такий механізм необхідний для того, щоб уникнути розщеплення підшлункової залози та інших тканин до надходження ферменту до шлунка. Неактивний попередник ферменту називають також "зимогеном".

Кофактори ферментів

Деякі ферменти виконують каталітичну функцію власними силами, без будь-яких додаткових компонентів.Однак є ферменти, яким для здійснення каталізу необхідні компоненти небілкової природи. Кофактори можуть бути як неорганічними молекулами (іони металів, залізо-сірчані кластери та ін), так і органічними (наприклад, флавін або гем). Органічні кофактори, що міцно пов'язані з ферментом, називають також простетичними групами. Кофактори органічної природи, здатні відокремлюватися від ферменту, називають коферментами.

Фермент, який вимагає наявності кофактора для прояву каталітичної активності, але не пов'язаний з ним, називається апоферментом. Апо-фермент у комплексі з кофактором зветься холо-ферментом. Більшість кофакторів пов'язані з ферментом нековалентними, але досить міцними взаємодіями. Є й такі простетичні групи, які пов'язані з ферментом ковалентно, наприклад, тіамінпірофосфат у піруватдегідрогеназі.

Література

• Волькенштейн М. Ст, Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. І. Теорія ферментного каталізу/Молекулярна біологія. 1972. 431-439.
• Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959.
• Діксон, М. Ферменти/М. Діксон, Еге. Вебб. - У 3-х т. - Пров. з англ. - Т.1-2. - М.: Світ, 1982. - 808 с.

Виноски

1. ↑Williams, Henry Smith, 1863-1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences
2. ↑Bairoch A. The ENZYME database in 2000 Nucleic Acids Res 28:304-305(2000).
3. ↑ Anfinsen C.B. Principles that Govern the Folding of Protein Chains Science 20 July 1973: 223-230
4. ↑ Fischer E, "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" Ber. Dt. Chem. 1894 v27, 2985-2993.
5. ↑ Koshland DE, Application of Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. 1958 Feb; 44 (2): 98-104.

Wikimedia Foundation. 2010 .

Що таке ензими?

Як розповів «АіФ» доцент 2-й кафедри внутрішніх хвороб Білоруського державного медичного університету Віталій КОШЕЛІВ, ензими (ферменти) - це органічні речовини білкової природи, які синтезуються в клітинах і в багато разів прискорюють реакції, що протікають в них.

Зазвичай ензими застосовуються місцево для загоєння ран та лікування порушень травлення. Проте в ході численних експериментів було розроблено метод системної ензимотерапії, в основі якого лежить використання цілеспрямовано складених ензимних сумішей, які багатопланово впливають на ключові патофізіологічні процеси в організмі.

Таким чином, завдяки системності дії ліки, створені на основі ензимних сумішей, здатні допомогти відчути радість здоров'я жінкам і чоловікам, які страждають на різні запальні процеси і застосовують антибактеріальну терапію.

Також вам може бути цікаво

Топ 5 читаних

© 2019 ТОВ «Аргументи та Факти в Білорусії». Директор, головний редактор: Ігор Миколайович Соколов. Заступники головного редактора: Євген Юрійович Олійник та Юлія Володимирівна Тельтевська. Шеф-редактор сайту aif.by: Володимир Петрович Шарпило. Усі права захищені. Копіювання та використання повних матеріалів заборонено, часткове цитування можливе лише за умови гіперпосилання на сайт www.aif.by. Телефон для зв'язку із редакцією: +375 29 642 67 51.

Свідоцтво Міністерства інформації Республіки Білорусь №1040 від 14.01.2010

Правила коментування

Ці нескладні правила допоможуть Вам отримувати задоволення від спілкування на нашому сайті!

Для того, щоб відвідування нашого сайту і надалі залишалося для Вас приємним, просимо неухильно дотримуватись правил для коментарів:

Повідомлення не повинно містити понад 2500 знаків (з пробілами)

Мовою спілкування на сайті АІФ є російська мова. В обговоренні Ви можете використовувати інші мови, лише якщо впевнені, що читачі зможуть Вас правильно зрозуміти.

У коментарях забороняються вислови, що містять ненормативну лексику, що принижують людську гідність, розпалюють міжнаціональну ворожнечу.

Забороняється спам, а також реклама будь-яких товарів та послуг, інших ресурсів, ЗМІ чи подій, що не належать до контексту обговорення статті.

Не вітаються повідомлення, які не стосуються змісту статті або контексту обговорення.

Давайте поважатимемо один одного і сайт, на який Ви та інші читачі приходять поспілкуватися та висловити свої думки. Адміністрація сайту залишає за собою право видаляти коментарі або частину коментарів, якщо вони не відповідають цим вимогам.

Редакція залишає за собою право публікації окремих коментарів у паперовій версії видання або у вигляді окремої статті на сайті www.aif.ru.

Якщо Ви маєте запитання чи пропозицію, надішліть повідомлення для адміністрації сайту.