Будова та функції білків у живих організмах. Денатурація білка

Білки – це органічні речовини, що складаються з амінокислот. До складу білків входить у переважних випадках лише 20 амінокислот. Але оскільки білки - це високомолекулярні сполуки, то кількість амінокислот в одному білку може бути величезною. Через різну кількість амінокислот в білку та їх різних комбінацій існує безліч різних білків.

Формулу амінокислоти можна записати так: NH₂-CHR-COOH. Тут R це радикал, яким амінокислоти відрізняються між собою. NH₂- називається аміногрупою, а COOH- називається карбоксильною групою. Наприклад, формула амінокислоти гліцин така: NH₂-CH₂-COOH. У ній радикалом виступає лише атом водню. У амінокислоти аланін радикалом є група CH₃-. Формулу аланіну можна записати так: NH₂-CH(CH₃)-COOH. Багато амінокислот мають більш складний радикал.

У білку амінокислоти з'єднуються між собою пептидним зв'язком. При цьому взаємодіють між собою аміногрупа однієї амінокислоти та карбоксильна група іншої. Можна сказати, від першої відщеплюється водень, а від другої групи -OH. З цих атомів утворюється молекула води. А сама пептидна зв'язок є зв'язок між атомом вуглецю однієї амінокислоти і атомом азоту інший (-CO-NH-). При цьому вуглець пов'язаний з подвійним зв'язком з киснем і одинарним з іншим вуглецем. Азот пов'язаний з воднем та іншим вуглецем.

Послідовність амінокислот у білку визначається ДНК. Різні гени відрізняють синтез різних білків. Після зчитування генетичного коду відбувається синтез білків на рибосомах із амінокислот.

Послідовність амінокислот у білку називається його первинною структурою.

Потім під дією водневих зв'язків формується вторинна структура білказазвичай являє собою спіраль.

Далі білок набуває своєї третинну структуру. Він згортається у просторі певним характерним йому чином. Це згортання відбувається за рахунок утворення молекули білка між його різними частинами ковалентних, іонних або водневих зв'язків. Також для утворення третинної структури важливу роль відіграють гідрофобні взаємодії. При цьому неполярні частини молекули (гідрофобні) виявляються як би всередині неї, а полярні (гідрофільні) - зовні.

Деякі молекули білків утворюють комплекси. Таким чином виникає четвертинна структура білка. Вона стабілізується за рахунок тих самих ковалентних, іонних і водневих зв'язків. Прикладом білка, що має четвертинну структуру, є гемоглобін.

Функції білків в організмі

Білки у живих організмах виконують безліч важливих функцій. Тому в організмах існує багато різних білків.

Ферментативна функція білків полягає в тому, що вони є каталізаторами різних хімічних реакцій, що протікають в організмі. Ферментативну функцію інакше називають каталітичною. При каталізі відбувається прискорення хімічних реакцій, причому це прискорення може бути навіть мільйони разів.

Білків-ферментів тисячі, кожен із них обслуговує свою хімічну реакцію чи групу подібних реакцій. За типом реакцій, що обслуговуються, ферменти ділять на класи. Наприклад, оксидоредуктази каталізують окислювально-відновлювальні реакції, гідролази забезпечують гідроліз хімічних зв'язків тощо.Реакцію каталізує не вся молекула ферменту, лише її так званий активний центр. Він включає частину молекули, яка пов'язує субстрат (молекулу, яка піддається перетворенню), та кілька амінокислот (часто не разом розташованих), які забезпечують саму реакцію.

Білки виконують структурну функцію. Вони входять до складу клітинних мембран та органоїдів, міжклітинної речовини (білки колаген та еластин), волосся, нігтів тощо (кератин).

Двигуна функція білків полягає у скороченні м'язів (актин і міозин), забезпеченні руху клітин, їх вій і джгутиків.

Існують білки, які забезпечують перенесення різних речовин як усередині клітини, і по всьому організму. Такі білки забезпечують транспортну функцію. Вони легко зв'язуються з субстратом, коли його концентрація висока і легко вивільняють його при низькій концентрації. До транспортних білків відноситься гемоглобін. У легенях він пов'язує кисень і вивільняє вуглекислий газ, а тканинах навпаки.

Ряд білків, що входять до складу мембран клітин, забезпечують транспортування малих молекул через мембрану. Такий транспорт може бути як пасивним (білки-канали), так і активним (білки-переносники).

Регуляторна та сигнальна функції білків різноманітні. Багато внутрішньоклітинних процесів (клітинний цикл, транскрипція та трансляція, активація або придушення активності інших білків тощо) регулюються білками.

Багато гормонів - це білки, що переносяться кров'ю. Коли гормон зв'язується з певним рецептором, то клітина отримує сигнал, внаслідок чого в ній запускається реакція у відповідь. Гормони регулюють концентрації речовин, процес зростання, період розмноження та ін.

Клітини взаємодіють між собою за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. Наприклад, такі сигнали можуть стимулювати або пригнічувати зростання клітин. Таким чином забезпечується узгодженість роботи клітин тієї чи іншої системи органів.

Виділяють рецепторну функцію білків. Білки-рецептори можуть бути як у цитоплазмі, і у мембранах. Коли рецептор діє хімічна речовина чи фізичний стимул (світло, тиск та інших.), він змінюється. Ця зміна молекули передається в інші частини клітини за допомогою каталізу певної реакції, проходження іонів або зв'язування молекул-посередників.

Захисна функція білків також дуже різноманітна. Колаген та кератин забезпечують не лише структурну функцію, а й фізичний захист організму. Також фізично організм захищають фібриногени та тромбіни, що згортають кров у місцях поранення (контакту з повітрям).

Білки забезпечують хімічний захист, зв'язуючи та розщеплюючи чужорідні токсини або виробляючи свої (для захисту від інших організмів).

Захисними білками є антитіла, які знешкоджують мікроорганізми та чужорідні білки. Так білки забезпечують імунний захист.

Якщо в організмі виникає дефіцит вуглеводів та жирів, то білки, розпадаючись до кінцевих продуктів, можуть виконувати енергетичну функцію.

Білки можуть запасатися як джерело енергії та джерело амінокислот (наприклад, у яйцеклітинах). Це запасна функція білків.

Денатурація білка

Денатурація білка - Це зміна білкової молекули під дією тих чи інших факторів.Зміна білкової молекули полягає у втраті їй четвертинної (якщо вона є) та третинної структур, іноді вторинної та дуже рідко первинної.

Факторами, що призводять до денатурації, є підвищення температури, зміна кислотності середовища, дія розчинників, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали та ін.

Втрата білком його третинної структури призводить до втрати ним своїх властивостей, і він не може виконувати свої функції.

Прикладами денатурації білків можуть бути варіння яєць, дезінфекція спиртовим розчином, що призводить до руйнації бактеріальних білків.

Іноді після припинення впливу фактора денатурація може бути оборотною. У такому разі говорять про ренатурації білка. Так як третинну структуру білка визначає його первинна структура, то, якщо не порушено послідовність амінокислот, білок знову може відновити свою функціональну (третинну) структуру.